В тесной связи с вопросом о биологической ценности белка находятся представления о так называемых незаменимых аминокислотах. Изучение азотистого обмена у взрослых людей позволило сделать вывод, что для удовлетворительного самочувствия необходимо восемь незаменимых аминокислот и источники азота.

Необходимо особо подчеркнуть, что установленные «оптимальные уровни» аминокислот в питании человека не являются постоянными при любых условиях. Они могут значительно возрастать, причем неравномерно для различных аминокислот, при некоторых физиологических или патологических состояниях.

Белки пищи прежде, чем быть использованы для построения тканей тела, предварительно расщепляются. Организмом используется для питания не сам пищевой белок, а его структурные элементы – аминокислоты и, может быть, частично простейшие пептиды, из которых затем в клетках синтезируются специфические для данного вида организма белковые вещества.

Каждый вид организма, каждый орган и каждая ткань содержат свои характерные белки, и при усвоении чужеродных белков пищи организм прежде всего лишает их видовой специфичности. Перед тем, как быть усвоенными белки должны быть разложены на индифферентный материал. Разложение белковых веществ на более простые, лишенные видовой специфичности соединения, способные всасываться в кровь через стенки кишечника, осуществляется в пищеварительных органов человека и животных путем последовательного действия ряда ферментов.

В полости рта белки никаким изменениям не подвергаются, так как в состав слюны необходимые для этого протеолитические ферменты не входят. Переваривание белков начинается в желудке. В этом процессе решающую роль играют два фактора: сильно кислая реакция желудочного сока и присутствие в нем протеолитического фермента, действующего на белки.

При переваривании белков в желудке роль протеолитического фермента играет пепсин, содержащийся в желудочном соке. Клетки слизистой желудка выделяют неактивный пепсиноген, который под влиянием соляной кислоты желудочного сока превращается в активный пепсин.

Одни белки поддаются действию пепсина весьма легко, другие – труднее, а третьи совсем не перевариваются. Легко расщепляются пепсином альбумины и глобулины как животного, так и растительного происхождения. Пепсин действует преимущественно на внутренние пептидные связи, довольно далеко расположенные от концов полипептидной цепи. Дробление белковой молекулы пепсином происходит так, что при этом образуются близкие по величине частицы. Однако под влиянием пепсина разрываются также и некоторые пептидные связи, находящиеся на конце полипептидной цепи. Пепсин более быстро расщепляет пептидные связи, образованные аминогруппами ароматических аминокислот. Из каждого белка получается соответствующий ему пептон: мясной (мышцы), яичный, рыбный и т. д.

Особый интерес представляют те изменения, которые претерпевают в желудке важнейшие белки молока, в частности казеиноген. Казеиноген молока относится к группе сложных белков – фосфопротеидов, в состав которых входит довольно значительное количество ортофосфорной кислоты. Под влиянием желудочного сока казеиноген молока превращается в казеин.

Установлено, что наиболее важную роль в стимуляции секреции желудочного сока высокой кислотности играет гастрин – полипептид, причисляемый к группе так называемых «пищеварительных гормонов». Гастрин синтезируется в слизистой оболочке привратника (отдела желудка). Образование гастрина и поступление его в кровь резко усиливается под влиянием пищи, вводимой в желудок. Гастрин построен из семнадцати аминокислотных остатков, расположенных в следующем порядке: гли-гли-про-три-мет-глю-глю-глю-глю-глю-ала-тир-гли-три-мет-асп-фен-NH2.

Пептоны, образовавшиеся из белков под влиянием пепсина представляют собой смеси еще достаточно высокомолекулярных сложных соединений, которые в желудке не всасываются и поэтому поступают при очередном опорожнении желудка вместе с пищевой кашицей в двенадцатиперстную кишку.