К новым медьсодержа­щим ферментам, участвую­щим в окислении кислородом воздуха самых разнообраз­ных субстратов, относится также галактозоксидаза, вы­деленная из Polyporus circinatus. Установлено, что медьсодержащим ферментом является триптофанпироллаза, выделенная из Pseudomonas. В состав этого фермента, на­ряду с медью, входит диссоциирующий гематиновый кофермент. Пред­полагают, что в ферменте кислород присоединяется к меди, а триптофан к гематиновому компоненту (Maeno, Feigelson, 1965).

Наряду с медьгематиновыми ферментами, к которым относятся цитохромоксидаза и триптофанпироллаза, известны также медьпиридоксалевые ферменты. Так, медь, наряду с пиридоксальфосфатом, найдена в составе бензиламиноксидазы. В отличие от меди полифенолоксидазы, лакказы, аскорбинатоксидазы, церуллоплазмина, медь в составе бензиламиноксидазы не меняет своей валентности в ходе каталитического процесса.

Следует также упомянуть в качестве медьсодержащих ферментов ксантиноксидазу, катализирующую окисление ксантина, уратоксидазу, катализирующую окисление пуринового кольца. Руссос и Морроу (Roussos, Morrow, 1966) выделили из клеток стенки кишечника крупного ро­гатого скота фермент, в составе которого они обнаружили железо, медь и ФАД в отношении 17:4:1. Этот фермент также оказался ксантиноксидазой, которая в отличие от ферментов такого типа не содержит молибдена.

Установлена полифункциональная роль меди в составе ряда оксидаз. Так, в составе лакказы Polyporus versicolor обнаружено наличие четырех атомов меди трех различных типов: одного атома меди типа I, одного атома меди типа II двух диамагнитных атомов меди. Такая структура обеспечивает кооперацию одноэлектронного переноса в окислении суб­страта с четырехэлектронным переносом при восстановлении кислорода.

К.И.Замараев (1967) провел анализ спектров электроннопарамаг­нитного резонанса медьсодержащих белков и ферментов: лакказы, церулоплазмина, цитохромоксидазы, бензиламнноксидазы, диаминокисдазы, Сu2+-карбоксипептидазы и Сu2+-карбоангидразы, эритрокупреина, медьсодержащего белка, входящего в состав ферментной системы Nitrosomonas europea, окисляющей гидрокисламин. Полученные спектры свидетельствуют о том, что во всех случаях Сu2+ находится в составе комплекса с функциональными группами белка. Медь и железо являются активатором нитритредуктаз и редуктаз окиси азота (Nicholas, 1961).

Кроме выше названных медьсодержащих ферментов, в которых медь прочно связана с белком, имеется еще ряд медьферментных комплексов, в которых медь непрочно связана с белком и может быть заменена дру­гими металлами. К ним относится иодиназа тирозина, способствующая образованию дииодтирозина и сульфидоксидаза, окисляющая серово­дород до тиосульфата.

Недостаток меди ведет к снижению активности медьсодержащих ферментов. В ряде работ (Оканенко, Островская, 1950; Островская, 1961; Ковальский, Масляная, 1964, и др.) было показано, что условия питания медью всегда сказываются на активности медьсодержащих ферментов — полифенолоксидазы и аскорбинатоксидазы. Снижение активности медьсодержащих ферментов при недостатке меди сопровождается повышением активности железопротеидных ферментов (Kohan, 1955).